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彈性蛋白酶是具有240個氨基酸殘基的單一多肽鏈,其含有四個二硫鍵。分子量約為25.9kDa。該酶被合成為無活性的酶原形式,即原彈性蛋白酶,其隨后通過胰蛋白酶在N-末端的有限蛋白水解而轉(zhuǎn)化為活性形式。它是一種具有廣泛特異性的絲氨酸蛋白酶。它可切割在羧基側(cè)具有小疏水性氨基酸(如Ile、Gly、Ala、Ser、Val和Leu)的蛋白質(zhì)。該酶還可水解酰胺和酯,例如N-苯甲酰基-L-丙氨酸甲酯。其適pH為8.0-8.5。它不需要任何活化劑,但其活性可被二異丙基氟磷酸鹽、α2-巨球蛋白、α1-抗胰蛋白酶、磺酰氟和對二硝基苯基二乙基磷酸鹽、以及高鹽濃度抑制。它廣泛用于組織和細胞解離程序。彈性蛋白酶可有效分離II型肺細胞。
彈性蛋白酶水解彈性蛋白(彈性纖維的特定蛋白質(zhì))并消化血紅蛋白、酪蛋白和纖維蛋白。
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